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Enzyme sind Proteine, die (, erhöhen Sie d.h. die Rate von) chemische Reaktionen katalysieren. [1] [2] in den enzymatischen Reaktionen, werden die Moleküle zu Beginn des Prozesses Substrate genannt, und das Enzym wandelt sie in die verschiedenen Moleküle um, genannt die Produkte. Fast alle Prozesse in einer biologischen Zelle benötigen Enzyme, mit bedeutender Rate aufzutreten. Da Enzyme für ihre Substrate selektiv sind und nur einige Reaktionen von unter vielen Möglichkeiten beschleunigen, bestimmt das Set der Enzyme, die in einer Zelle gemacht werden, welche metabolischen Bahnen in dieser Zelle auftreten. Wie alle Katalysatoren arbeiten Enzyme, indem sie die Aktivierungsenergie (EA ‡) für eine Reaktion senken und so drastisch die Rate der Reaktion erhöhen. Infolgedessen werden Produkte schneller gebildet und Reaktionen erreichen ihren Gleichgewichts-Staat schnell. Die meiste Enzymreaktionsrate ist Millionen Zeiten schneller als die der vergleichbaren UNO-katalysierten Reaktionen. Wie mit allen Katalysatoren, werden Enzyme nicht durch die Reaktionen verbraucht, die sie katalysieren, noch ändern sie das Gleichgewicht dieser Reaktionen. Jedoch Enzyme sich unterscheiden von den meisten anderen Katalysatoren indem sie viel spezifischer sind. Enzyme bekannt, um ungefähr 4.000 biochemische Reaktionen zu katalysieren. [3] Einige RNS-Moleküle, die ribozymes katalysieren genannt werden auch, Reaktionen, wenn ein wichtiges Beispiel einige Teile ist, des Ribosoms. [4] [5] synthetische Moleküle nannten künstliche Enzyme anzeigen auch Enzym ähnliche Katalyse. [6] Enzymaktivität kann durch andere Moleküle beeinflußt werden. Hemmnisse sind Moleküle, die Enzymaktivität verringern; Aktivatoren sind Moleküle, die Tätigkeit erhöhen. Viele Drogen und Gifte sind Enzyminhibitoren. Tätigkeit wird auch durch Temperatur, chemische Umwelt (z.B., pH) und die Konzentration des Substrates beeinflußt. Einige Enzyme werden Handels- zum Beispiel in der Synthese der Antibiotika benutzt. Darüber hinaus benutzen einige Haushaltsprodukte Enzyme, um biochemische Reaktionen zu beschleunigen (z.B., Enzyme in den biologischen Waschpulvern gliedern Protein oder fette Flecke auf Kleidung auf; Enzyme in den Fleischtenderizern gliedern die Proteine auf und machen das Fleisch einfacher zu kauen). Inhalt [Fell] 1 Etymologie-und Geschichte2 Strukturen und Mechanismen 2,1 Besonderheit 2.1.1" Verschluss und Schlüssel" modelliert 2,2 Mechanismen 2.2.1 Dynamik der Übergangs-Staats-Stabilisierungs-2.2.2 und Modulation 3 der Funktion 2,3 sehen allosterische Funktion 8 der Hemmung 7 der Nebenfaktorn-und Coenzyme 3,1 Nebenfaktorn-3,2 Coenzym-4 der Thermodynamik-5 der Kinetik-6 biologische Kontrolle von Tätigkeit 9 Beteiligung Krankheit 10 in den Benennungsversammlungen 11 industrielle Anwendungen 12 auch 13 Verbindungen der Bezugs 14 externe weitere der Lesungs 15 [redigieren Sie], Etymologie und Geschichte Eduard BuchnerAs früh als der späte 18. und früh 19. Jahrhunderte, die Verdauung des Fleisches durch Magenabsonderungen [7] und die Umwandlung der Stärke zum Zucker durch Pflanzenauszüge und -speichel bekannt. Jedoch war der Mechanismus, durch den dieser auftrat, nicht identifiziert worden. [8] Im 19. Jahrhundert als, die Gärung des Zuckers zum Alkohol studierend durch Hefe, Louis Pasteur zur Schlussfolgerung kam, dass diese Gärung durch eine Lebenskraft katalysiert wurde, die innerhalb der Hefezellen enthalten wurde, die "Fermente" genannt wurden, die gedacht wurden, um nur innerhalb der lebenden Organismen zu arbeiten. Er schrieb, dass "alkoholische Gärung eine Tat ist, die mit dem Leben und der Organisation der Hefezellen, nicht mit dem Tod oder dem Zerfall der Zellen aufeinander bezogen wird. " [9] im Jahre 1877 benutzte deutscher Physiologe Wilhelm Kühne (1837-1900) zuerst das Ausdruckenzym, das vom ενζυμον kommt, "im Sauerteig", um diesen Prozess zu beschreiben. [10] Das Wortenzym wurde später benutzt, um sich auf nonliving Substanzen wie Pepsin zu beziehen, und das Wortferment wurde benutzt, um sich auf die chemische Tätigkeit zu beziehen, die durch lebenorganismen produziert wurde. Im Jahre 1897 reichte Eduard Buchner sein erstes Papier auf der Fähigkeit der Hefeauszüge ein, die alle lebenden Hefezellen ermangelten, um Zucker zu gären. In einer Reihe von Experimenten an von Berlin, fand er, dass der Zucker gegoren wurde, selbst wenn es keine lebenden Hefezellen in der Mischung gab. [11] Er nannte das Enzym, das die Gärung von Saccharose "Zymase" bewerkstelligte. [12] Im Jahre 1907 empfing er den Nobelpreis in der Chemie "für seine biochemische Forschung und seine Entdeckung der zellfreien Gärung". Nach Buchners Beispiel werden Enzyme normalerweise entsprechend der Reaktion genannt, die sie durchführen. Gewöhnlich den Namen eines Enzyms erzeugen, das Suffix - ase wird dem Namen seines Substrates (z.B., ist Laktase das Enzym, das Laktose zerspaltet) oder der Art der Reaktion hinzugefügt (z.B., bildet DNS-Polymerase DNS-Polymere). [13], zeigend, dass Enzyme außerhalb einer lebenden Zelle arbeiten konnten, war der nächste Schritt, ihre biochemische Natur zu bestimmen. Viele frühen Arbeitskräfte merkten, dass enzymatische Tätigkeit mit Proteinen verbunden war, aber einige Wissenschaftler (wie Nobelpreisträger Richard Willstätter) argumentierten, dass Proteine bloß Fördermaschinen für die wahren Enzyme waren und dass Proteine an sich von der Katalyse unfähig waren. Jedoch zeigte im Jahre 1926 James B. Sumner, dass die Enzymurease ein reines Protein und kristallisiert ihm war; Sumner tat ebenfalls für die Enzymkatalase im Jahre 1937. Die Schlussfolgerung, dass reine Proteine Enzyme sein können, wurde endgültig von Northrop und von Stanley nachgewiesen, die an dem Pepsin der verdauungsfördernden Enzyme (1930), Trypsin und Chymotrypsin arbeiteten. Diesen drei Wissenschaftlern wurden der Nobelpreis 1946 in der Chemie zugesprochen. [14] Diese Entdeckung, dass Enzyme schließlich kristallisiert werden konnten, erlaubte, dass ihre Strukturen durch Röntgenstrahlkristallographie gelöst werden. Dieses war erstes getan für Lysozym, ein Enzym, das in Tränen gefunden wurden, Speichel und Eiweiße, der die Beschichtung einiger Bakterien verdaut; die Struktur wurde von einer Gruppe gelöst, die von David Chilton Phillips geführt wurde und im Jahre 1965 veröffentlicht war. [15] Diese hochauflösende Struktur des Lysozyms markierte den Anfang des Feldes der strukturellen Biologie und der Bemühung, zu verstehen, wie Enzyme auf einem Atomniveau des Details arbeiten. [redigieren Sie], sehen Strukturen und Mechanismen auch: Enzymkatalyse Banddiagramm, das menschliche kohlenstoffhaltige Anhydrase II. zeigt. Der graue Bereich ist der Zinknebenfaktor im aktiven Standort. Das Diagramm, das von VEH 1MOO.Enzymes gezeichnet wird, sind im Allgemeinen kugelförmige Proteine und umspannen von gerade 62 Aminosäurerückständen in der Größe, für die Monomere von 4 oxalocrotonate tautomerase, [16] zu 2.500 Rückständen im tierischen Fettsäure Synthase. [17] Eine geringe Anzahl RNS-ansässige biologische Katalysatoren existieren, mit dem allgemeinsten Sein das Ribosom; diese gekennzeichnet entweder als RNS-Enzyme oder ribozymes. Die Tätigkeiten der Enzyme werden durch ihre dreidimensionale Struktur bestimmt. [18] Jedoch obgleich Struktur Funktion bestimmt, eine neue Enzymaktivität gerade von seiner Struktur ist vorauszusagen ein sehr schwieriges Problem, das nicht noch gelöst worden ist. [19] Die meisten Enzyme sind viel größer als die Substrate, die sie an fungieren, und nur ein kleiner Teil des Enzyms (herum 3-4 Aminosäuren) wird direkt in Katalyse miteinbezogen. [20] Die Region, die diese katalytischen Rückstände enthält, bindet das Substrat und führt dann die Reaktion bekannt als der aktive Standort durch. Enzyme können Standorte auch enthalten, die Nebenfaktore binden, die für Katalyse erforderlich sind. Einige Enzyme haben auch verbindliche Standorte für kleine Moleküle, die häufig direkte oder indirekte Produkte oder Substrate der katalysierten Reaktion sind. Diese Schwergängigkeit kann dienen, die Lieferung zu erhöhen oder zu verringern die Enzymaktivität, Durchschnitte für Feed-backregelung. Wie alle Proteine sind Enzyme lange, lineare Ketten der Aminosäuren, die sich falten, um ein dreidimensionales Produkt zu produzieren. Jede einzigartige Aminosäurereihenfolge produziert eine spezifische Struktur, die einzigartige Eigenschaften hat. Einzelne Proteinketten gruppieren möglicherweise manchmal zusammen, um einen Proteinkomplex zu bilden. Die meisten Enzyme können sein, denaturieren-dass ist, ausgebreitet und inaktivieren-durch Heizungs- oder Chemikaliendenaturanten, die die dreidimensionale Struktur des Proteins stören. Abhängig von dem Enzym kann Denaturierung umschaltbar oder irreversibel sein. Strukturen der Enzyme im Komplex mit Substraten oder in den Substratentsprechungen während einer Reaktion können unter Verwendung der Zeit entschlossenen Kristallographiemethoden erhalten werden. [redigieren Sie], sind Besonderheits-Enzyme normalerweise sehr spezifisch hinsichtlich, welcher Reaktionen sie katalysieren und die Substrate, die in diese Reaktionen miteinbezogen werden. Ergänzende Form, Gebühr und hydrophile/hydrophobe Eigenschaften der Enzyme und der Substrate sind für diese Besonderheit verantwortlich. Enzyme können eindrucksvolle Niveaus von Stereospecificity, von regioselectivity und von chemoselectivity auch zeigen. [21] Einige der Enzyme, welche die höchste Besonderheit und die Genauigkeit zeigen, werden in der Kopie und in den Ausdruck des Genoms miteinbezogen. Diese Enzyme haben "Korrekturlesen" Mechanismen. Hier katalysiert ein Enzym wie DNA-Polymerase eine Reaktion in einem ersten Schritt und dann in den Karos, dass das Produkt in einem zweiten Schritt korrekt ist. [22] Dieses zweistufige Prozessergebnisse in der durchschnittlichen Fehlerhäufigkeit von weniger als 1 Fehler in 100 Million Reaktionen in den Säugetier- Polymerasen der hohen Wiedergabetreue. [23] Ähnliche lesenmechanismen werden auch in der RNS-Polymerase, [24] aminoacyl tRNA Synthetasen [25] und Ribosom gefunden. [26] Einige Enzyme, die Sekundärstoffwechselprodukte produzieren, werden beschrieben, wie gemischt, da sie nach einer verhältnismäßig breiten Strecke der verschiedenen Substrate handeln können. Es ist vorgeschlagen worden, dass diese breite Substratbesonderheit für die Evolution der neuen biosynthetischen Bahnen wichtig ist. [27] [redigieren Sie], "Verschluss und Schlüssel" vorbildliche Enzyme sind sehr spezifisch, und er wurde vom Bio Chemiker Emil Fischer Nobel-Laureaten vorgeschlagen, im Jahre 1894 dass dieser war, weil das Enzym und das Substrat spezifische ergänzende geometrische Formen besitzen, die genau in gegenseitig passen. [28] Dieses gekennzeichnet häufig als "das Verschluss- und Schlüssel" Modell. Jedoch während dieses Modell Enzymbesonderheit erklärt, versagt es, um die Stabilisierung des Übergangs-Staat zu erklären, dass Enzyme erzielen. Diagramme, zum der verursachten geeigneten Hypothese der Enzymwirkung zu zeigen. Im Jahre 1958 schlug Daniel Koshland eine Änderung am Verschluss- und Schlüsselmodell vor: da Enzyme ziemlich flexible Strukturen sind, wird der aktive Standort fortwährend durch Interaktionen mit dem Substrat umgestaltet, während das Substrat auf das Enzym einwirkt. [29] Infolgedessen bindet das Substrat nicht einfach an einen steifen aktiven Standort; die Aminosäureseitenketten, die den aktiven Standort bilden, werden in die genauen Positionen geformt, die dem Enzym ermöglichen, seine katalytische Aufgabe wahrzunehmen. In einigen Fällen wie glycosidases, verformt sich das Substratmolekül auch etwas, während es den aktiven Standort kommt. [30] Der aktive Standort fährt fort zu ändern, bis das Substrat vollständig gesprungen ist, an dessen Punkt die abschließende Form und die Gebühr entschlossen ist. [31] Verursachter Sitz kann die Treue der molekularen Anerkennung in Anwesenheit des Wettbewerbs und der Geräusche über den angleichbaren lesenmechanismus erhöhen. [32] [redigieren Sie], können Mechanismus-Enzyme auf einige Arten fungieren, die ΔG ‡ senken: [33] Die Senkung der Aktivierungsenergie, indem sie eine Umwelt, in der der Übergangs-Staat stabilisiert wird (z.B., die Form von a Substrat-durch das Binden der ÜbergangStaat Anpassung der Substrat-/Produktmoleküle belastend, das Enzym, verzerrt die verklemmten Substrate in ihre Übergangs-Staatsform schafft, dadurch esverringert esverringert die Menge von Energie erfordert, um den Übergang abzuschließen). Senkung die Energie des Übergangs-Staat, aber, ohne das Substrat zu verzerren, durch die Schaffung einer Umwelt mit der gegenüberliegenden Gebührnverteilung zu der des Übergangs-Staat. Lieferung einer alternativen Bahn. Zum Beispiel vorübergehend reagierend mit dem Substrat, um einen Zwischen-ES-Komplex zu bilden, der in Ermangelung des Enzyms unmöglich sein würde. Die Reaktionsentropie verringernd, ändern Sie, indem Sie zusammen Substrate in die korrekte Orientierung holen, um zu reagieren. Die Berücksichtigung von ΔH ‡ allein übersieht diesen Effekt. Zunahmen der Temperaturen beschleunigen Reaktionen. So helfen Temperaturzunahmen dem Enzym, sogar schneller zu arbeiten und das Endprodukt zu entwickeln. Jedoch, wenn erhitzt, verschlechtert zu viel, die Form des Enzyms und nur wenn die Temperatur zum Normal zurückkommt, tut die Enzymwiedergewinnung seine Form. Einige Enzyme wie wärmeunbeständige Enzyme funktionieren gut bei den niedrigen Temperaturen. Interessant bezieht dieser entropic Effekt Entstabilisierung des GrundStaat, [34] mit ein und sein Beitrag zur Katalyse ist verhältnismäßig klein. [35] [redigieren Sie], erfordert Übergangs-Staats-Stabilisierung das Verständnis des Ursprung der Reduzierung von ΔG ‡ ein, herauszufinden, wie die Enzyme seinen Übergangs-Staat stabilisieren können mehr als der Übergangs-Staat der uncatalyzed Reaktion. Anscheinend die effektivste Weise für das Erreichen der großen Stabilisierung ist der Gebrauch von elektrostatischen Effekten insbesondere indem sie eine verhältnismäßig örtlich festgelegte polare Umwelt hat, die an der Gebührnverteilung des Übergangs-Staat orientiert wird. [6] Solch eine Umwelt existiert nicht in der uncatalyzed Reaktion im Wasser. [redigieren Sie], sehen Dynamik und Funktion auch: Proteindynamik die interne Dynamik der Enzyme wird mit ihrem Mechanismus der Katalyse verbunden. [37] [38] [39] interne Dynamik ist die Bewegung der Teile der Struktur des Enzyms, wie einzelne Aminosäurerückstände, eine Gruppe Aminosäuren oder sogar ein gesamtes Proteingebiet. Diese Bewegungen treten an den verschiedenen Zeiträumen auf, die von Femtosekunden zu Sekunden reichen. Netze der Proteinrückstände während der Struktur eines Enzyms können zur Katalyse durch dynamische Bewegungen beitragen. [40] [41] [42] [43,] Proteinbewegungen sind zu vielen Enzymen, aber wesentlich, ob kleine und schnelle Erschütterungen wichtiger sind, oder größere und langsamere angleichbare Bewegungen, hängen von der Art der Reaktion betroffen ab. Jedoch obgleich diese Bewegungen wichtig sind, wenn man Substrate und Produkte bindet und freigibt, ist es nicht klar, wenn Proteinbewegungen helfen, die chemischen Schritte in den enzymatischen Reaktionen zu beschleunigen. [44] Diese neuen Einblicke haben auch Auswirkungen in dem Verständnis der allosterischen Effekte und neue Drogen entwickelnd. [redigieren Sie], der allosterische Übergang der allosterischen Modulation eines Enzyms zwischen r- und t-Staaten, stabilisiert durch einen Agonisten, ein Hemmnis und einen Hauptartikel des Substrates (das MWC Modell): Allosterische vorgeschriebene allosterische Standorte sind Standorte auf dem Enzym, die an Moleküle in der zellulären Umwelt binden. Die Standorte bilden die schwachen, noncovalent Anleihen mit diesen Molekülen und verursachen eine Änderung in der Anpassung des Enzyms. Diese Änderung in der Anpassung übersetzt zum aktiven Standort, der dann die Reaktionsrate des Enzyms beeinflußt. [45] Allosterische Interaktionen können Enzyme hemmen und aktivieren und sind eine allgemeine Weise, dass Enzyme im Körper gesteuert werden. [46] [redigieren Sie], Nebenfaktore und Coenzymhauptartikel: Nebenfaktore des Nebenfaktorn-(Biochemie) und des Coenzyms [redigieren Sie], einige Enzyme benötigen keine zusätzlichen Komponenten, volle Tätigkeit zu zeigen. Jedoch erfordern andere die nicht proteinartigen Moleküle, die Nebenfaktore, für Tätigkeit gesprungen zu werden genannt werden. [47] Nebenfaktore können entweder anorganische (z.B., Metallionen und Eisenschwefel Gruppen) oder Bio Mittel sein (z.B., flavin und Heme). Bio Nebenfaktore können jede prothetischen Gruppen, die fest zu einem Enzym gesprungen werden, oder Coenzyme sein, die vom aktiven Standort des Enzyms während der Reaktion freigegeben werden. Coenzyme schließen NADH, NADPH und Adenosintriphosphat mit ein. Diese Moleküle übertragen chemische Gruppen zwischen Enzyme. [48] Ein Beispiel eines Enzyms, das einen Nebenfaktor enthält, ist kohlenstoffhaltige Anhydrase und wird im Banddiagramm oben mit einem Zinknebenfaktor gezeigt, der als Teil seines aktiven Standorts gesprungen wird. [49] Diese fest gesprungenen Moleküle werden normalerweise im aktiven Standort gefunden und werden in Katalyse miteinbezogen. Zum Beispiel werden flavin und Hemenebenfaktore häufig in Redox- Reaktionen miteinbezogen. Enzyme, die einen Nebenfaktor aber erfordern, nicht eine Grenze werden genannt apoenzymes oder Apoproteine haben. Ein apoenzyme zusammen mit seinen Nebenfaktoren wird ein holoenzyme genannt (dieses ist die aktive Form). Die meisten Nebenfaktore werden nicht kovalent zu einem Enzym befestigt, aber werden sehr fest gesprungen. Jedoch können Bio prothetische Gruppen kovalent gesprungen werden (z.B., Thiaminpyrophosphat in der Enzympyruvatdehydrogenase). Der Ausdruck "holoenzyme" kann an den Enzymen, die mehrfache Proteinuntereinheiten enthalten, wie die DNS-Polymerasen auch angewendet werden; hier ist das holoenzyme der komplette Komplex, der alle Untereinheiten enthält, die für Tätigkeit benötigt werden. [redigieren Sie], sind die Coenzyme, die Modell des Coenzyms NADHCoenzymes Raum-füllen, kleine Bio Moleküle, die chemische Gruppen von einem Enzym zu anderen transportieren. [50] Einige dieser Chemikalien wie Riboflavin, Thiamin und Folsäure sind Vitamine (Mittel, die nicht vom Körper synthetisiert werden können und von der Diät erworben werden müssen). Die chemischen getragenen Gruppen umfassen das Hydridion (h) getragen durch NAD oder NADP+, trug die Phosphatgruppe durch Adenosintriphosphat, die Acetylgruppe, die durch Coenzym A getragen wurden, das Formyl, methenyl oder Methyl- Gruppen, die durch Folsäure getragen wurden und die Methyl- Gruppe, die durch S-adenosylmethionine getragen wurde. Da Coenzyme chemisch als Folge der Enzymwirkung geändert werden, ist es nützlich, Coenzyme, um eine spezielle Klasse Substrate zu sein oder zweite Substrate zu betrachten, die für viele verschiedenen Enzyme allgemein sind. Zum Beispiel bekannt ungefähr 700 Enzyme, um den Coenzym NADH zu benutzen. [51] Coenzyme werden normalerweise ununterbrochen erneuert und ihre Konzentrationen erhalten auf einem stabilen Niveau innerhalb der Zelle aufrecht: zum Beispiel wird NADPH durch die Pentosenphosphatbahn und das S-adenosylmethionine durch Methionin adenosyltransferase erneuert. Diese ununterbrochene Regeneration bedeutet, dass sogar kleine Mengen Coenzyme sehr intensiv benutzt werden. Zum Beispiel dreht der menschliche Körper sein eigenes Gewicht in Atp jeden Tag um. [52] [redigieren Sie], Thermodynamik die Energie der Bühnen einer chemischen Reaktion. Substrate benötigen viel Energie, einen Übergangs-Staat zu erreichen, der dann in Produkte verfällt. Das Enzym stabilisiert den Übergangs-Staat und verringert die Energie, die benötigt wird, um Produkte zu bilden. Hauptartikel: Aktivierungsenergie, thermodynamisches Gleichgewicht und chemisches Gleichgewicht als alle Katalysatoren, Enzyme ändert nicht die Position des chemischen Gleichgewichts der Reaktion. Normalerweise in Anwesenheit eines Enzyms, läuft die Reaktion in die gleiche Richtung, die sie ohne das Enzym wurde, gerade schneller. Jedoch in Ermangelung des Enzyms, anderes mögliches konnten uncatalyzed, "spontane" Reaktionen zu verschiedene Produkte führen, weil in jenen Bedingungen dieses unterschiedliche Produkt schneller gebildet wird. Außerdem, können Enzyme zwei oder mehr Reaktionen verbinden, damit eine thermodynamisch vorteilhafte Reaktion verwendet werden kann, ein thermodynamisch ungünstiges "zu fahren". Zum Beispiel ist die Hydrolyse von Atp häufig benutzt, andere chemische Reaktionen zu fahren. [53] Enzyme katalysieren die Vorwärts- und rückwärtigen Reaktionen gleichmäßig. Sie ändern nicht das Gleichgewicht selbst, aber nur die Geschwindigkeit, an der es erreicht wird. Zum Beispiel katalysiert kohlenstoffhaltige Anhydrase seine Reaktion in jeder Richtung abhängig von der Konzentration seiner Reaktionsmittel. (in den Geweben; hohe CO2-Konzentration) (in den Lungen; niedrige CO2-Konzentration) dennoch, wenn das Gleichgewicht groß in einer Richtung d.h. in eine sehr exergonic Reaktion verlegt wird, die Reaktion ist effektiv irreversibel. Unter diesen Bedingungen wird das Enzym tatsächlich nur die Reaktion in der thermodynamisch erlaubten Richtung katalysieren Sie. [redigieren Sie], Kinetikhauptartikel: Enzymkinetik Mechanismus für ein Singlesubstratenzym katalysierte Reaktion. Das Enzym (e) bindet ein Substrat (S) und produziert eine Kinetik des Produktes (P).Enzyme ist die Untersuchung von, wie Enzyme Substrate binden und sie zu Produkte machen. Die Ratendaten, die in den kinetischen Analysen verwendet werden, werden von den Enzymproben erhalten. Im Jahre 1902 Sieger Henri [54] schlug eine quantitative Theorie von Enzymkinetik vor, aber seine experimentellen Daten waren nicht nützlich, weil die Bedeutung der Wasserstoffionkonzentration nicht noch geschätzt wurde. Nachdem Peter Lauritz Sørensen die logarithmische PHskala definiert hatte und eingeführt dem Konzept des Pufferbetriebs im Jahre 1909 [55] wiederholten der deutsche Chemiker Leonor Michaelis und sein kanadisches postdoc Maud Leonora Menten Henri Experimente und bestätigten seine Gleichung, die als Henri-Michaelis-Menten Kinetik gekennzeichnet (manchmal auch Michaelis-Menten Kinetik). [56] Ihre Arbeit wurde weiter von G.E. Briggs und von J.B.S. Haldane entwickelt, die kinetische Gleichungen ableiteten, die heute noch weit verbreitet sind. [57] Der bedeutende Beitrag von Henri war, an Enzymreaktionen in zwei Bühnen zu denken. Im ersten bindet das Substrat umkehrbar an das Enzym und bildet den Enzym-Substrat Komplex. Dieses wird manchmal den Michaelis Komplex genannt. Das Enzym dann katalysiert den chemischen Schritt in der Reaktion und gibt das Produkt frei. Sättigungskurve für eine Enzymreaktion, welche die Beziehung zwischen der Substratkonzentration (S) und Rate (v).Enzymes zeigt, kann bis zu einiges Million Reaktionen pro Sekunde katalysieren. Zum Beispiel die uncatalyzed Entcarboxylierung von orotidine 5' - Monophosphat hat eine Halbwertzeit von 78 Million Jahren. Jedoch wenn das Enzym orotidine 5' - Phosphatdecarboxylase wird, der gleiche Prozess nimmt gerade 25 Millisekunden addiert. [58] Enzymrate hängt von den Lösungszuständen und von der Substratkonzentration ab. Bedingungen, die das Protein denaturieren, schaffen Enzymaktivität, wie hohe Temperaturen, Extrema von pH oder hohe Salzkonzentrationen, beim Aufwerfen von Substratkonzentration neigt, Tätigkeit zu erhöhen ab. Um die Höchstgeschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion zu finden, wird die Substratkonzentration erhöht bis eine konstante Rate der Produktbildung gesehen ist. Dieses wird in der Sättigungskurve auf dem Recht gezeigt. Sättigung geschieht, weil, während Substratkonzentration sich erhöht, mehr und mehr vom freien Enzym in die Substrat-gehende ES-Form umgewandelt wird. An der maximalen Geschwindigkeit (Vmax) des Enzyms, werden alle enzymenaktiven Standorte zum Substrat gesprungen, und die Menge von ES-Komplex ist die selbe wie die Gesamtmenge des Enzyms. Jedoch ist Vmax nur eine kinetische Konstante der Enzyme. Die Menge des Substrates benötigt, um eine gegebene Rate der Reaktion zu erzielen ist auch wichtig. Dieses wird durch die Michaelis-Menten Konstante (Kilometer) gegeben, die die Substratkonzentration ist, die damit ein Enzym Hälfe seine maximale Geschwindigkeit erfordert wird, erreicht. Jedes Enzym hat einen charakteristischen Kilometer für ein gegebenes Substrat, und dieses kann zeigen, wie fest die Schwergängigkeit des Substrates zum Enzym ist. Eine andere nützliche Konstante ist kcat, das die Zahl den Substratmolekülen ist, die durch einen aktiven Standort pro Sekunde behandelt werden. Die Leistungsfähigkeit eines Enzyms kann im Hinblick auf kcat/Km ausgedrückt werden. Dieses wird auch die konstante Besonderheit genannt und die Ratenkonstanten für alle Schritte in der Reaktion enthält. Weil die Besonderheitskonstante Affinität und katalytische Fähigkeit reflektiert, ist es für verschiedene Enzyme oder das gleiche Enzym mit verschiedenen Substraten gegeneinander vergleichen nützlich. Das theoretische Maximum für die Besonderheitskonstante wird die Diffusionsgrenze genannt und ist ungefähr 108 bis 109 (M−1 s−1). An diesem Punkt ergibt jeder Zusammenstoß des Enzyms mit seinem Substrat Katalyse, und die Rate der Produktbildung wird nicht durch die Reaktionsrate aber durch die Diffusionsrate begrenzt. Enzyme mit diesem Eigentum werden katalytisch perfekt oder kinetisch perfekt genannt. Beispiel solcher Enzyme sind Triosephosphatisomerase, kohlenstoffhaltige Anhydrase, acetylcholinesterase, Katalase, Fumarase, β-lactamase und Superoxidedismutase. Michaelis-Menten Kinetik beruht auf dem Gesetz der Massenaktion, die von den Annahmen der freien Diffusion und des thermodynamisch gefahrenen gelegentlichen Zusammenstoßes abgeleitet wird. Jedoch weichen viele biochemischen oder zellulären Prozesse erheblich von diesen Bedingungen, wegen des makromolekularen Drängens, der Phasetrennung des Enzyms/des Substrates/des Produktes oder einer oder zweidimensionalen molekularen Bewegung ab. [59] In diesen Situationen kann eine Fraktal Michaelis-Menten Kinetik angewandt sein. [60] [61] [62] [63,] einige Enzyme funktionieren mit Kinetik, die schneller als Diffusionsrate sind, die scheinen würde, unmöglich zu sein. Einige Mechanismen sind hervorgerufen worden, um dieses Phänomen zu erklären. Etwas Proteine werden geglaubt, um Katalyse zu beschleunigen, indem man herein ihr Substrat zeichnet und sie vor-orientiert, indem man zweipolige elektrische Felder verwendet. Andere Modelle rufen eine Menge-mechanische Tunnelbauerklärung hervor, hingegen ein Proton oder ein Elektron durch Aktivierungssperren einen Tunnel anlegen können, obgleich für Proton der Tunnelbau dieses Modells ein wenig umstritten bleibt. [64] [65] ist Quantum, das für Protone einen Tunnel anlegt, im Tryptamin beobachtet worden. [66] Dieses schlägt vor, dass Enzymkatalyse wie "durch die Sperre" eher als das traditionelle Modell genauer gekennzeichnet werden kann, das Substrate erfordert, "über" eine abgebaute Energiesperre hinauszugehen. [redigieren Sie], binden wettbewerbsfähige Hemmnisse der Hemmung umkehrbar an das Enzym und verhindern die Schwergängigkeit des Substrates. Andererseits verhindert das Binden des Substrates das Binden des Hemmnisses. Substrat und Hemmnis konkurrieren für das Enzym. Arten der Hemmung. Diese Klassifikation wurde von W.W. Cleland eingeführt. [67] Hauptartikel: Enzyminhibitor Enzymreaktionsrate kann nach verschiedenen Arten der Enzyminhibitoren verringert werden. Wettbewerbsfähige Hemmung in der wettbewerbsfähigen Hemmung, das Hemmnis und das Substrat konkurrieren für das Enzym (d.h., sie können nicht gleichzeitig binden). [68] Häufig wettbewerbsfähige Hemmnisse ähneln stark dem wirklichen Substrat des Enzyms. Zum Beispiel ist Methotrexate ein wettbewerbsfähiges Hemmnis der Enzym dihydrofolate Reduktase, die die Reduzierung von dihydrofolate zum tetrahydrofolate katalysiert. Die Ähnlichkeit zwischen den Strukturen der Folsäure und dieser Droge werden in der Zahl zur rechten Unterseite gezeigt. Merken Sie, dass das Binden des Hemmnisses nicht, braucht zum verbindlichen Standort des Substrates zu sein (wie häufig angegeben), wenn das Binden des Hemmnisses die Anpassung des Enzyms ändert, um Substratschwergängigkeit zu verhindern und umgekehrt. In der wettbewerbsfähigen Hemmung wird die maximale Geschwindigkeit der Reaktion nicht geändert, aber höhere Substratkonzentrationen werden angefordert, um eine gegebene Geschwindigkeit zu erreichen und erhöhen den offensichtlichen Kilometer. Nicht konkurrenzfähige Hemmung in der nicht konkurrenzfähigen Hemmung, die das Hemmnis nicht an das freie Enzym binden kann, aber nur zum ES-komplexen. Das UVB-komplexe folglich gebildet ist enzymatisch inaktiv. Diese Art der Hemmung ist selten, aber kann in den multimeric Enzymen auftreten. Nicht konkurrierende Hemmnisse der nicht konkurrierenden Hemmung können an das Enzym zur selben Zeit wie das Substrat binden, d.h. binden sie nie an den aktiven Standort. sind die E-I und UVB-Komplexe enzymatisch inaktiv. Weil das Hemmnis nicht vom Enzym durch höhere Substratkonzentration gefahren werden kann (im Gegensatz zu wettbewerbsfähiger Hemmung), ändert das offensichtliche Vmax. Aber, weil das Substrat an das Enzym noch binden kann, bleibe der Kilometer die selben. Mischhemmung diese Art der Hemmung ähnelt das nicht konkurrierende, außer dass das UVB-komplexe hat residuell enzymatische Tätigkeit. In vielen Organismushemmnissen kann als Teil eines Feed-backmechanismus fungieren. Wenn ein Enzym zu viel von einer Substanz im Organismus produziert, kann diese Substanz als ein Hemmnis für das Enzym zu Beginn der Bahn auftreten, die es produziert und Produktion der Substanz veranlassen zu verlangsamen oder zu stoppen, wenn es genügende Menge gibt. Dieses ist eine Form des negativen Feed-backs. Enzyme, die abhängig von dieser Form der Regelung sind, sind häufig multimeric und haben allosterische verbindliche Standorte für regelnde Substanzen. Ihr sind Substrat/Geschwindigkeitspläne nicht hyperbolar halbmondförmig, aber (S-förmig).